En el sistema nervioso central, el ATP liberado por neuronas y células glialesactúa como un neurotransmisor uniéndose a receptores purinérgicos específicos.El ATP es hidrolizado en el espacio extracelular por glicoproteínas de membranallamadas ENTPDasas. El ADP resultante se une también a receptorespurinérgicos y/o es metabolizado a AMP por estas enzimas y éste a adenosina,un neuromodulador inhibitorio, por una ecto-S´-nucleotidasa. En este trabajo sedemostró que dos subtipos principales de ENTPDasas 1 y 2 se expresan en la ´retina de pez cebra. Estas enzimas se detectan mayoritariamente en lasfracciones subcelulares que contienen membrana plasmática, como evidencia elanálisis por Western blot. Estudios de inmunohistoquímica de fluorescenciarevelaron una distribución predominante de estas enzimas en las capassinápticas. A su vez, estudios de co-Iocalización demostraron la presencia deENTPDasas principalmente en fotorreceptores, células horizontales y capasináptica interna. Además, se caracterizó la existencia de actividad ATPásicaatribuible a ENTPDasas en membranas retinianas (velocidad inicial=O.019nmol/ug prot.min). Estos resultados forman parte de un estudio comparado conretina de ratón dónde se encontraron diferencias en la localización celular deambas enzimas. En conclusión, la retina de pez cebra contiene al menos dossubtipos de ENTPDasas que se expresan en distintos tipos celulares y capasretinianas. Dado que la ENTPDasa 1 exhibe una actividad ADPásica variasveces mayor a la delsubtipo 2, estos resultados sugieren una regulaciónregionalizada tanto de la producción de adenosina extracelular como de laterminación de la señal ATP/ADP sobre sus receptores específicos.