En el sistema nervioso central, el ATP liberado por neuronas y células glialesactúa como un neurotransmisor uniéndose a receptores purinérgicos específicos.Las ENTPdasas, glicoproteínas de membrana, hidrolizan tanto ATP como ADPen el espacio extracelular. El AMP resultante puede metabolizarse a adenosina,un neuromodulador inhibitorio, por una ecto-S´ -nucleotidasa. En este trabajo sedemostró que las ENTPDasas subtipos 1 y 2 se expresan en la retina de ratón.Estas enzimas se detectan mayoritariamente en las fracciones subcelulares quecontienen membrana plasmática, como se observa a través del análisis porWestern blot. Estudios de inmunohistoquímica de fluorescencia y co-Iocalizacióncon marcadores específicos de células retinianas, demostraron la presencia deENTPDasas en las capas sinápticas externa e interna, células horizontales yganglionares. Además, se describió actividad ATPásica probablemente debida aENTPDasas en membranas retinianas (velocidad inicial: 0.028 nmol/lJg prot.min).Estos resultados forman parte de un estudio comparado con retina de pez, dóndese encontraron diferencias en la localización celular así comé la actividad deestas enzimas entre ambos modelos animales. Sin embargo, los pesosmoleculares y la distribución subcelular de las bandas obtenidas mostraron unpatrón idéntico. En conclusión, la retina de ratón contiene al menos dos subtiposde ENTPDasas que presentan una localización distintiva para cada tipoenzimático. Dado que la ENTPDasa 1 exhibe una actividad ADPásica variasveces mayor a la del subtipo 2, estos resultados sugieren una regulaciónregionalizada de la producción de adenosina extracelular así como determinación de la señal ATP/ADP sobre sus receptores específicos.